Aminosäuren und Psyche

Primärstruktur

Die Primärstruktur beschreibt die Aminosäuresequenz, d.h. die Abfolge der einzelnen Aminosäuren innerhalb der Kette. Die einzelnen Aminosäuren der Kette werden über Peptidbindungen verknüpft. Das Kettenende mit der freien Carboxygruppe wird Carboxyterminus (C-Terminus) genannt, das andere Ende mit freier Aminogruppe Aminoterminus (N-Terminus).

Die Information über die Aminosäuresequenz ist in der Nucleotidsequenz der DNA codiert (genetischer Code). Die DNA wird zunächst in einem als Transkription bezeichneten Vorgang in mRNA umgeschrieben. Im Zuge der Translation wird diese dann von Ribosomen in die Aminosäuresequenz eines Proteins übersetzt.

Sekundärstruktur

Die Sekundärstruktur ist die lokale räumliche Struktur eines Proteins, die durch die Ausbildung von Wasserstoffbrücken zwischen den CO- und NH-Gruppen der Aminosäuren entsteht. Typische Sekundärstrukturen sind die schraubenförmige α-Helix und das ziehharmonikaähnliche β-Faltblatt.

Tertiärstruktur

Die Tertiärstruktur beschreibt die dreidimensionale Struktur des gesamten Proteins. Stabilisiert wird die Tertiärstruktur von Kräften, die zwischen den Seitenketten der Aminosäuren wirken, wie:

• Wasserstoffbrücken zwischen Gruppen der Seitenketten
• Disulfidbrücken (kovalente Bindungen), die durch Dehydrierung zweier Cysteinreste entstehen)
• Ionenbindungen zwischen positiv und negativ geladenen Gruppen der Seitenketten
• hydrophobe Wechselwirkungen, die im Inneren der Proteine auftreten und Wassermoleküle verdrängen
• Dipol-Dipol-Wechselwirkungen
• Van-der-Waals-Krä

Die Proteine nehmen ihre korrekte räumliche Struktur (Faltung) spontan oder mithilfe von Faltungshelferenzymen und Chaperonen ein.

Quartärstruktur

Funktionelle Proteine können sich aus mehreren Untereinheiten zusammensetzen. Die Quartärstruktur beschreibt die räumliche Anordnung der verschiedenen Polypeptidketten (Untereinheiten) eines Proteins. Die Anzahl der Untereinheiten kann unterschiedlich sein – z.B. 4 Untereinheiten beim Hämoglobin und 20 Untereinheiten beim Apoferritin.

Insgesamt gibt es beim Menschen 21 proteinogene α-Aminosäuren, wobei 20 klassische (kanonische), durch spezifische Codons codierte Aminosäuren sind;

Als Codon bezeichnet man das Variationsmuster einer Abfolge von drei Nukleobasen der mRNA, eines Basentripletts, das für eine Aminosäure codieren kann.

Hinzu kommt Selenocystein, das kein eigenes Codon besitzt. Die proteinogenen Aminosäuren unterteilt man weiter in essenzielle, nicht essenzielle und semiessenzielle Aminosäuren. Für den Menschen sind 8 der 21 Aminosäuren essenziell, können also vom Körper nicht selbst hergestellt, sondern müssen mit der Nahrung aufgenommen werden. Nicht essenzielle Aminosäuren kann er dagegen in ausreichender Menge synthetisieren. Semiessenzielle Aminosäuren können vom Körper zwar produziert werden, sie sind aber unter bestimmten Bedingungen (z.B. schwere Verletzungen, Wachstum, körperliche Belastung) essenziell und müssen dann zugeführt werden.

Die proteinogene Aminosäuren

essenzielle Aminosäuren  

• Isoleucin
• Leucin
• Lysin
• Methionin
• Phenylalanin
• Threonin
• Tryptophan
• Valin

nichtessenzielle Aminosäuren

• Glycin
• Alanin
• Serin
• Cystein
• Tyrosin
• Prolin
• Glutaminsäure
• Glutamin
• Asparaginsäure
• Asparagin
• Arginin (semi-essenziell)
• Histidin (semi-essenziell)

Gemeinsam mit Leucin und Valin gehört Isoleucin, aufgrund seiner Struktur, zu den verzweigtkettigen Aminosäuren, die auch als BCAAs bezeichnet werden (abgeleitet aus dem Englischen für Branched Chain Amino Acids). Isoleucin ist eine essenzielle Aminosäure. Das bedeutet, dass sie vom menschlichen Körper nicht hergestellt werden kann und deshalb mit der Nahrung aufgenommen werden muss.

Besonders Kraft- und Ausdauersportler wissen Isoleucin und die beiden anderen BCAAs zu schätzen, da diese Proteine erst einen gezielten Muskelaufbau ermöglichen, gleichzeitig sind die verzweigtkettigen Aminosäuren aber auch an der Neusynthese aller anderen Proteine maßgeblich beteiligt.

Bei starker körperlicher Anstrengung kann Isoleucin als Energielieferant dienen, sobald die freien Glukosereserven des Organismus aufgebraucht sind. Dabei wird es über mehrere Zwischenstufen zur Glukoneogenese (Glukoseneubildung) herangezogen. Aber auch bei geringer körperlicher Belastung ist eine ausreichende Isoleucin-Zufuhr nötig, da die BCAAs für den Erhalt und die regelmäßige Regeneration der Muskelgewebe laufend benötigt werden.

Weiterhin ist Isoleucin an der Hormonregulation des Organismus beteiligt. So stimuliert die Aminosäure etwa die Ausschüttung von Insulin, was die Aufnahme von Glukose und Aminosäuren aus dem Blutkreislauf in die Muskelzellen anregt. Dies wiederum ist nicht nur für die Regulation des Blutzuckerspiegels, sondern auch für eine rasche Energiegewinnung nötig. Auch das Wachstumshormon Somatotropin wird durch Isoleucin aktiviert.

Dies ist nicht nur für Wettkampfsportler wichtig. Denn auch durch psychischen Stress oder Verletzungen baut der Körper vermehrt Proteine ab.

Eine Aufnahme von isoleucin-reichen Nahrungsmitteln kann dem entgegenwirken, denn auch in diesem Fall fördern BCAAs die Insulinausschüttung und damit die Aufnahme aller Aminosäuren in die Zellen, die dort für den erneuten Proteinaufbau genutzt werden können.

So heilen Wunden leichter ab, was noch dadurch intensiviert wird, dass das Immunsystem durch eine ausreichende Isoleucin-Zufuhr gestärkt wird. Während der Genesung und bei Erkrankungen wie Leberzirrhose, Schizophrenie oder der Stoffwechselstörung Phenylketonurie zeigt eine gezielte BCAA-Zufuhr nachweislich Erfolge.

Während jeder Art von Diät ist eine ausreichende Aufnahme der verzweigtkettigen Aminosäuren Isoleucin, Leucin und Valin dringend anzuraten, da sonst nicht nur Fettgewebe, sondern auch Muskelmasse in starkem Maße abgebaut wird.

Weniger Muskulatur hat aber ein Absinken des Grundumsatzes zur Folge, was wiederum die täglich benötigte Kalorienmenge verringert. Hierdurch verzögert sich der Fettabbau, sodass die Diät weniger Wirkung zeigt als erwünscht.

Allgemein kann ein Isoleucin-Mangel zu Muskelschwäche und Antriebslosigkeit führen.

Besonders reich an Isoleucin sind, neben Fleisch- und Fischprodukten, auch Nüsse und Hülsenfrüchte. Isoleucin, als wichtiger Bestandteil der Muskeleiweiße, ist darüber hinaus in vielen anderen Proteinen in unterschiedlicher Menge vorhanden.

Die folgenden Beispiele für den Gehalt der Aminosäure beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil am Gesamtprotein angegeben:

Aufgrund ihrer Struktur fasst man Leucin zusammen mit Isoleucin und Valin zu den verzweigtkettigen Aminosäuren zusammen (BCAAs = Branched Chain Amino Acids). Leucin ist eine essenzielle Aminosäure. Das bedeutet, dass sie vom menschlichen Körper nicht hergestellt werden kann und deshalb mit der Nahrung aufgenommen werden muss.

Leucin ist am Aufbau neuer Gewebe beteiligt, vor allem der Proteinstoffwechsel in Muskulatur und Leber ist von den BCAAs abhängig. Gleichzeitig hemmt Leucin den Abbau des Muskelgewebes und fördert Heilungsprozesse.

Bei einem erhöhten Bedarf, etwa während einer Fastenkur oder bei extremer sportlicher Anstrengung, kann freies Leucin rasch zur Energiegewinnung genutzt werden. Diese Bereitstellung von Energiereserven beugt einer zu starken Abnahme von Glukose vor, damit dem Gehirn und den Muskeln weiterhin für Notfälle genügend Traubenzucker zur Verfügung stehen.

Leucin stimuliert die Ausschüttung von Insulin aus der Bauchspeicheldrüse, wodurch nicht nur der Blutzuckerspiegel reguliert, sondern auch die Aufnahme von Aminosäuren in die Muskelzellen beschleunigt wird. Dies hat ebenfalls positive Auswirkungen auf den Muskelaufbau und senkt zusätzlich die Freisetzung des Stresshormons Cortisol.

Leucin wirkt sich, ebenso wie die beiden anderen BCAAs, positiv auf die Somatotropin-Ausschüttung aus. Dieses Wachstumshormon, auch STH genannt, fördert während der Kindheit und Jugend das Längenwachstum und hat dabei positive Wirkungen auf alle Organe, vor allem aber auf die Muskulatur und die Knochen. Auch in Zeiten nach Verletzungen, bei psychischem Stress oder in Trainingsphasen wird vermehrt Somatotropin ausgeschüttet, um den erhöhten Energieumsatz auszugleichen.

Bei Erwachsenen reguliert das Wachstumshormon in der Regel das Verhältnis zwischen Muskelmasse und Fettanteil, indem es die Bereitstellung freie Fettsäuren (aus den körpereigenen Depots) zur Energiegewinnung fördert.

Diätbewusste Personen sollten möglichst auf eine ausreichende Leucin-Aufnahme achten, da hierdurch gleichzeitig der Muskelabbau verhindert und der Fettabbau gefördert wird. Der Grundumsatz wird außerdem insgesamt gesteigert. Nehmen Betroffenen während der Diäten und Fastenkuren zu wenig BCAAs zu sich, so ist das Gegenteil der Fall: Sie verlieren an Muskelmasse, während der Fettanteil nur langsam sinkt.

Wichtig ist eine ausreichende Leucin-Aufnahme darüber hinaus bei unterschiedlichsten Krankheiten, die die Muskulatur, die Leber oder die Gelenke betreffen. Hier kann eine optimal angepasste BCAA-Gabe die Heilung beschleunigen und Symptome lindern.

Leucin ist Ausgangsbaustein der nicht essenziellen Aminosäure Glutaminsäure, die ihrerseits ebenfalls an vielen lebenswichtigen Stoffwechselreaktionen beteiligt ist.

Leucin kommt v.a. in Weizenkeimen, Erdnüssen, Thunfisch und Rinderfilets vor.

Ein Mangel an der lebensnotwendigen Aminosäure kann Abgeschlagenheit und Müdigkeit zur Folge haben.

Die folgenden Beispiele für den Gehalt der Aminosäure beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil am Gesamtprotein angegeben:

Lysin ist eine essenzielle Aminosäure. Das bedeutet, dass sie vom menschlichen Körper nicht selber hergestellt werden kann und deshalb mit der Nahrung aufgenommen werden muss.

Die Aminosäure ist wichtiger Baustein unterschiedlichster Proteine. Enzyme, Transportproteine im Blutplasma, Antikörper und Hormone zählen ebenso dazu wie Strukturproteine von Knochen, Haut und Sehnen oder die für die Muskulatur charakteristischen Eiweiße Aktin und Myosin.

Unentbehrlich ist Lysin unter anderem für die Stabilität von Kollagen und Bindegewebe, denn Lysin liegt in diesen Strukturproteinen hydroxyliert vor, sie ist also an speziellen Stellen mit OH-Resten ausgestattet. Diese wiederum sind über Zuckermoleküle miteinander vernetzt, wodurch die für das Kollagen charakteristischen sehr stabilen Glykoproteine entstehen.

Aber nicht nur im Kollagen wird Lysin nach dem Einbau mit zusätzlichen funktionellen Gruppen ausgestattet. Innerhalb der Proteine, um die sich die Erbsubstanz wickelt, liegen spezifische Lysine methyliert vor. Diese zusätzlichen CH3-Reste sind dafür verantwortlich, dass in jedem Entwicklungsstadium der Zelle nur die in dieser Zeit gewünschten Gene abgelesen und die benötigten Proteine gebildet werden.

Der Körper kann darüber hinaus aus Lysin im Zusammenspiel mit anderen Stoffen das vitaminähnliche L-Carnitin selber herstellen. Dieses wiederum hat eine Schlüsselfunktion bei dem Energiestoffwechsel und der Fettverbrennung.

Lysin, das über den gleichen Transporter vom Blut in die Zellen gelangt wie Arginin, kann die Aufnahme dieser ebenfalls Aminosäure in die Zellen hemmen (sog. Antagonist). Dadurch ist es dem Organismus möglich, das frei im Plasma vorliegende Arginin bei Bedarf sehr rasch in den Botenstoff Stickstoffmonoxid umzuwandeln.

Darüber hinaus beeinflusst Lysin die Aufnahme von Kalzium in Zähne und Knochen positiv. Eine lysinreiche Ernährung kann daher für Patienten mit Osteoporoserisiko von Vorteil sein.

Das Lipoprotein-a transportiert wasserunlösliche Stoffe im Blut, kann aber – in zu hoher Konzentration – die Gefäßwände verkleben und so zu Herz-Kreislaufproblemen führen.Lysin wirkt dem entgegen, indem es die Anheftung an die Arterienwände verhindert und bereits bestehende Lipoprotein-Plaques entfernt. So gilt Lysin als wirksames Mittel gegen Arterienverkalkung, was in unterschiedlichen Studien nachgewiesen wurde, so etwa 1996 durch die an alternativen Heilmethoden interessierten Wissenschaftler Dr. Matthias Rath und Dr. Aleksandra Niedzwiecki.

Lysin kommt besonders häufig in tierischen Lebensmitteln vor, aber auch Sojabohnen und Linsen enthalten die Aminosäure in großen Mengen. Eine Lysin-Mangelernährung führt verstärkt zu Infektionen, kann aber auch Haarausfall und Wachstumsstörungen zur Folge haben.

Die folgenden Beispiele für den Gehalt der Aminosäure beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil am Gesamtprotein angegeben:

Die Aminosäure Methionin ist für uns Menschen essenziell, da wir sie nicht selbst synthetisieren können.

Methionin ist nicht nur wichtiger Bestandteil vieler Proteine – Methionin spielt darüber hinaus in vielen

Stoffwechselprozessen eine wichtige Rolle.
Dazu muss es erst durch eine Reaktion mit dem energiereichen Adenosintriphosphat (ATP) in S-Adenosylmethionin (SAM) umgewandelt werden. Im Anschluss daran können durch die Abgabe des Methyls viele körpereigene Stoffe synthetisiert werden: So entstehen das Hormon Adrenalin, die vitaminähliche Substanz L-Carnitin und das für die Kontraktion unserer Muskeln nötige Kreatin.

SAM – und damit Methionin – ist aber ebenso wichtig für die Methylierung der DNA. Dabei bleibt die Basen-Reihenfolge des Erbguts unverändert bestehen, einzelne Basen werden lediglich markiert. Allerdings gelten methylierte DNA-Bereiche als stillgelegt und die dahinter beginnenden Gene werden nicht für die

Proteinbiosynthese genutzt. Dies ist eine Möglichkeit unserer Körpers, nicht in jeder Zelle zu jedem Zeitpunkt alle Gene abzulesen. Würden wir in jeder Zelle alle möglichen Gene ablesen, also alle Proteine bilden, dann gäbe es keine Differenzierung in einzelne Gewebe und Organe. Die Methylierung der DNA-Abschnitte ist aber nicht für immer festgelegt, sondern kann durch bestimmte Enzyme auch rückgängig gemacht werden. Auf diese Weise ist gewährleistet, dass die Zelle sich immer den äußeren Umständen anpasst. So kann das Methylierungsmuster – und damit die Lesehäufigkeit bestimmter Gene – in ein und derselben Zelle zu verschiedenen Zeitpunkten variieren.

In Tumorzellen weicht das Methylierungsmuster häufig sehr stark von dem gesunder Zellen des gleichen Typs ab. Die Lesehäufigkeit bestimmter Gene ist also fehlerhaft, was wiederum zu einer anderen Proteinbiosynthese und damit zu der Entartung der Zelle führt.

Auch Enzyme können durch Methylierung in ihren Eigenschaften verändert werden. Dies hat bei unterschiedlichen Enzymen verschiede Auswirkungen: Mal wird die Aktivität durch die Methylierung erhöht, bei anderen Enzymen wird sie gehemmt.

Methionin methyliert auch Histamin, wodurch es das Gewebshormon in seiner Funktion beeinträchtigt. Normalerweise wird Histamin vom Immunsystem freigesetzt, um Krankheitserreger zu bekämpfen. Doch auch bei allergischen Reaktionen schütten die weißen Blutkörperchen es vermehrt aus. Methionin kann daher bei Überempfindlichkeitsreaktionen helfen, den Histaminwert gering zu halten.

Darüber hinaus hat Methionin viele weitere wichtige Funktionen in unserem Organismus: So wirkt es fettlösend und verhindert eine zu starke Fetteinlagerung in die Leber. Methionin fördert außerdem die Entgiftung, indem es die Schwermetall-Ausscheidung steigert. Um das Spurenelement Selen im Körper verwerten zu können, ist ebenfalls freies Methionin nötig.

Methionin wird für jeden Proteinaufbau dringend benötigt, da die beteiligten Enzyme immer die mRNA-Sequenz AUG (also die Basenfolge Adenin, Uracil und Guanin) als Start für die Biosynthese (Translation) nutzen. Dieses Startcodon ist aber gleichzeitig das Triplett, das dem Methionin eines Proteins entspricht. Dieses Start-Methionin aller entstehenden Proteine wird aber häufig anschließend wieder entfernt oder verändert.

Methionin kommt besonders häufig in Fisch und grünem Gemüse, wie Brokkoli, Spinat und Erbsen, aber auch in Fleisch und Reis vor.

Ein langanhaltender Mangel an Methionin kann Angstzustände und Depressionen herbeiführen.

Die Aminosäure Phenylalanin kann vom menschlichen Organismus nicht selber hergestellt werden – sie gilt daher als essenziell.

Ein stressbedingter Mangel an der Aminosäure hängt damit zusammen, dass Phenylalanin Ausgangsstoff vieler Substanzen ist, die bei körperlicher und seelischer Belastung vermehrt gebildet werden (u.a. Neurotransmitter). Dazu wird aus Phenylalanin in unserer Leber die Aminosäure Tyrosin synthetisiert, die der Körper nicht selbst herstellen kann. Diese wird unter anderem zur Bildung unterschiedlicher Hormone benötigt (z.B. Schilddrüsenhormone, Adrenalin), die über verschiedene Stoffwechselwege gebildet werden. Sie haben für den Organismus eine wichtige Funktion in Bezug auf Wachstum, Leistungsbereitschaft und Blutdruck.

Patienten, die an der Stoffwechselkrankheit Phenylketonurie (PKU) leiden, können kein Tyrosin aus der Aminosäure Phenylalanin synthetisieren, da ihnen hierfür nötige Enzyme fehlen. Die Stoffwechselerkrankung PKU wird autosomal-rezessiv vererbt und betrifft etwa einen von 8000 Säuglingen. Erhalten die Kinder keine besondere eiweißarme Diät, so reichern sich verschiedene Abfallprodukte der Phenylalaninsynthese im Körper an, die schwere Entwicklungsstörungen verursachen. Wird die PKU hingegen rechtzeitig diagnostiziert, so ist, bei strenger Einhaltung des Ernährungsplans, die geistige Entwicklung und Lebenserwartung nicht beeinträchtigt.

Der synthetisch hergestellte Süßstoff Aspartam, der vielen Diätprodukten, aber auch zuckerfreien Kaugummis, zugesetzt ist, wird unter anderem aus der Aminosäure Phenylalanin hergestellt. Unser Körper zersetzt den schädlichen Süßstoff in seine Bestandteile (50 Prozent Phenylalanin, 40 Prozent Asparaginsäure und 10 Prozent Methanol). Da Patienten mit PKU (die ja auf jeden Fall eine phenylalaninarme Diät einhalten müssen) in Light-Limonaden und Hustenbonbons nicht unbedingt Proteine vermuten, ist es laut EU-Verordnung vorgeschrieben, alle Nahrungsmittel, die Aspartam enthalten, mit einem Warnhinweis zu kennzeichnen. Dadurch erklärt sich der Satz auf vielen Verpackungen von Diät-Produkten: „Enthält eine Phenylalaninquelle”.

Die Aminosäure enthält einen aromatischen Ring, wodurch sie äußerst energiereich ist. Phenylalanin ist Baustein sehr vieler Proteine, sodass die Aminosäure in fast allen eiweißhaltigen Lebensmitteln zu finden ist. Besonders häufig kommt Phenylalanin in Gemüse – allen voran Soja, Karotten und Tomaten -, in Nüssen und Weizenkeimen vor. Aber auch Milchprodukte, Fleisch und Fisch sind reich an Phenylalanin.

Ein Phenylalanin-Mangel, der durch Fehlernährung oder lang anhaltenden Stress ausgelöst wird, kann zu einer erhöhten Infektanfälligkeit führen.

Die folgenden Beispiele für den Gehalt der Aminosäure beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil am Gesamtprotein angegeben:

Die Aminosäure Threonin ist eine essentielle Aminosäure. Das bedeutet, dass sie vom menschlichen Körper nicht hergestellt werden kann und deshalb mit der Nahrung aufgenommen werden muss. Nehmen wir über lange Zeit zu wenig Threonin auf, so kann das zu Müdigkeit und Abgeschlagenheit führen. In schweren Fällen kann ein Threoninmangel während der Kindheit aber auch zu einem verzögerten Knochenwachstum führen.

Damit Threonin optimal im Körper wirken kann, müssen Magnesium, Vitamin B3 und Vitamin B6 ebenfalls in ausreichenden Mengen vorhanden sein.

Threonin ist ein wichtiger Baustein vieler Proteine, wobei es beispielsweise in Kollagen des Bindegewebes häufig vorkommt. Kollagen ist wichtige Substanz der Knochen und Zähnen, aber auch der Sehnen und Bänder. Auch sind Muzine reich an Threonin. Diese Glykoproteine, die wichtige Bestandteile vom Schleim aller Schleimhäute sind, schützen beispielsweise vor starken Säuren – etwa im Magen – und anderen chemischen Substanzen.

Darüber hinaus ist Threonin wichtiger Baustein der Antikörper. In diesen, für Abwehrreaktionen wichtigen Proteinen, liegt es meist in leicht abgeänderter Form mit einem zusätzlich angehängten Zuckerrest vor, was für die korrekte Funktion der Antikörper sehr entscheidend ist.

Die Aminosäure Threonin ist sowohl in Fleisch- und Fischprodukten als auch in Erbsen, Sojabohnen und Nüssen in recht großen Mengen vorhanden.

Die folgenden Beispiele für den Gehalt der Aminosäure beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil am Gesamtprotein angegeben:

Da unser Körper die Aminosäure Tryptophan nicht selber herstellen kann, sondern über die Nahrung aufnehmen muss, bezeichnet man sie als essenziell.

Tryptophan wird für den Aufbau vieler menschlicher Proteine benötigt. So ist es Bestandteil der Muskulatur, aber auch unterschiedlichster Enzyme.

Darüber hinaus ist Tryptophan Ausgangsstoff für Serotonin. Dieses Gewebshormon reguliert u.a. viele Funktionen des Herz-Kreislauf-Systems, vor allem den Blutdruck. In verschiedenen Geweben kann Serotonin aber unterschiedliche Wirkungen auf die Blutgefäße haben. Dies hängt mit den dort vorkommenden Rezeptoren zusammen, an die das Hormon bindet, um dadurch bestimmte Signalprozesse auszulösen. In Niere und Lunge fördert Serotonin auf diese Weise die Verengung der Blutgefäße, während es diese in der Muskulatur weitet. Tryptophan beschleunigt die Wundheilung und die Blutgerinnung, ebenso hat das Hormon positive Wirkung auf die Darmbewegung.

Auch als Botenstoff im Gehirn hat Serotonin vielfältige Aufgaben. Da es stimmungsaufhellend wirkt und Emotionen positiv beeinflusst, wird es auch als Glückshormon bezeichnet.

Da Melatonin wiederum aus Serotonin gebildet wird, ist Tryptophan auch Ausgangsstoff dieses wichtigen Hormons. Die Produktion von Melatonin wird durch Tageslicht gehemmt, sodass es nachts in etwa zehnmal höheren Konzentrationen gebildet wird. Dementsprechend ist seine wichtigste Aufgabe, unseren Schlaf-Wach-Rhythmus zu regulieren.

Tryptophan ist auch die Vorstufe (Provitamin) von Vitamin B3, der Nicotinsäure. Diese ist sowohl am Eiweiß- und, Kohlenhydrat- als auch am Fettstoffwechsel beteiligt. Auch bei der Neubildung von Haaren und Muskeln spielt Vitamin B3 eine wichtige Rolle. Als NAD (Nicotinsäureamid-Adenin-Dinukleotid) ist es ein wichtiges Coenzym, das im Stoffwechsel an vielen Redox-Reaktionen beteiligt ist.

Fleisch, Milchprodukte und Fisch, aber auch Nüsse, Hülsenfrüchten, Schokolade und Bananen sind sehr reich an Tryptophan.

Ein Mangel kann zu Niedergeschlagenheit, in extremen Fällen möglicherweise auch zu Depression führen. Im Übermaß hingegen kann Tryptophan zu Schläfrigkeit führen, weshalb es auch als Schlafmittel eingesetzt wird.

Die folgenden Beispiele für den Gehalt der Aminosäure beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil am Gesamtprotein angegeben:

Valin gehört – ebenso wie die beiden anderen Aminosäuren Leucin und Isoleucin – zu den verzweigtkettigen Aminosäuren, die auch als BCAAs (Branched Chain Amino Acides) zusammengefasst werden. Valin ist eine essenzielle Aminosäure. Das bedeutet, dass sie vom menschlichen Körper nicht hergestellt werden kann und deshalb mit der Nahrung aufgenommen werden muss.

Eine Mangelernährung der lebenswichtigen Aminosäure führt nicht nur zu Wachstumsstörungen, sie kann auch eine Überempfindlichkeit auf Berührungsreize und schmerzhafte Krämpfe auslösen. Die Muskulatur kann verstärkt abgebaut werden, ebenso ist eine gestörte Bewegung die mögliche Folge, wenn zu wenig Valin über die Nahrung aufgenommen wird.

Valin hat eine wichtige Funktion beim Proteinaufbau: Indem Valin die Insulinausschüttung anregt, sorgt es nicht nur für eine Regulation des Blutzuckers, sondern zusätzlich für eine schnelle Aufnahme aller Aminosäuren in die Muskulatur und die Leber.

In Hungerphasen und bei lang anhaltender körperlicher Anstrengung dient Valin als Energiequelle. Denn wenn sowohl die Kohlenhydratreserven als auch die Fettspeicher aufgebraucht sind, kann aus der Aminosäure die energiereiche Glukose gebildet werden.

Vor allem Ausdauer- und Kraftsportler haben daher einen erhöhten Bedarf an den verzweigtkettigen Aminosäuren. Da kurz nach einer proteinreichen Mahlzeit die BCAAs als erste Aminosäuren ins Blutplasma und in die Muskeln aufgenommen werden, kann der Körper diese bei einer anschließenden sportlichen Betätigung direkt verwerten.

Erst wenn nicht mehr genügend freies Valin vorhanden ist, kommt es zum Proteinabbau des Muskelgewebes. Auch während körperlicher Stresssituationen – etwa nach Operationen oder Verletzungen – beugt Valin einem erhöhten Proteinabbau vor. Dies wiederum hat den positiven Effekt, dass Wunden schneller abheilen und auch der Körper durch die Wirkung der BCAAs in dieser kritischen Phase widerstandsfähig gegenüber Infektionen bleibt.

Unterschiedliche Studien haben gezeigt, dass Valin die Ausschüttung des Wachstumshormons Somatotropin (STH) fördert. Dieses wiederum ist nicht nur für das Längenwachstum während der Pubertät wichtig, es begünstigt zusätzlich die Aminosäureverwertung in Muskeln, Leber und Knochen. Gleichzeitig regt Somatotropin den Fettabbau an.

Im Zentralnervensystem wirkt Valin außerdem als wichtige Vorstufe der Botenstoffe, die Informationen und Reize von einer Nervenzelle auf die andere übertragen. So ist Valin beispielsweise Ausgangsstoff für die Synthese von Glutamat, dem wichtigsten erregenden Botenstoff in Gehirn und Rückenmark.

Zwar ist Valin nur in geringen Mengen – etwa zu fünf bis acht Prozent – dafür aber in fast jedem Protein vorhanden.

In der Muskulatur ist der Valin-Anteil besonders hoch.

Vor allem Hülsenfrüchte, Getreide, Geflügel und Rindfleisch sind Lebensmittel mit sehr hohem Valin-Gehalt, gleiches gilt für Lachs, Eier und Walnüsse.

Die folgenden Beispiele für den Gehalt der Aminosäure beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil am Gesamtprotein angegeben:

Glycin ist eine nicht essenzielle Aminosäure, d.h. sie kann im menschlichen Körper selbst gebildet werden.

Glycin bildet zusammen mit Glutamin und Cystein die sehr wichtige antioxidative Substanz Glutathion.

Aufgrund des süßen Geschmacks von Glycin wird es als Geschmacksverstärker in Lebensmitteln verwendet. Unter der Nummer E 640 kommt es z.B. in Süßstofftabletten zum Einsatz.

Wichtige Funktionen von Glycin sind:

• Bestandteil des Kreatinstoffwechsels (Kreatin liefert die Energie in den Muskelzellen und ist am Muskelaufbau beteiligt)
• Glycin ist Bestandteil des Hämoglobinsstoffwechsels (Hämoglobin transportiert den Sauerstoff im Blut)
• Glycin ist Bestandteil des Kollagens und daher wichtig für die Hautgeneration, die Bildung der Haare und dem Aufbau von Knorpel, insbesondere Gelenkknorpel
• Glycin ist Bestandteil der DNA und an der Regulierung des Blutzuckerspiegels beteiligt
• Glycin ist außerdem an der Synthese von Gallensäure beteiligt, die der Fettverdauung dient.
• Glycin ist gut für das Immunsystem und die Infektabwehr
• Glycin wirkt als Neurotransmitter (Botenstoff im Zentralnervensystem), in dem es hauptsächlich die Muskelkontraktion reduziert

Die folgenden Beispiele für den Gehalt der Aminosäure beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil am Gesamtprotein angegeben:

Die Aminosäure Alanin kann vom Körper aus anderen Aminosäuren, aber auch aus Pyruvat (Endprodukt des Glukoseabbauss) hergestellt werden und ist deshalb nicht-essenziell. Ebenso wie der Organismus Alanin aber aus diesem Endprodukt des Glukoseabbaus bilden kann, ist eine Umwandlung in die andere Richtung möglich: Bei Energiebedarf oder Glukosemangel wird über mehrere Zwischenstufen aus der Aminosäure Zucker synthetisieren. D.h. Alanin spielt vor allem bei der raschen Energielieferung eine entscheidende Rolle. Wenn im Körper nicht mehr genügend Glukosereserven vorhanden sind, wird Alanin in Zucker umgewandelt. Gleichzeitig erhöht Alanin der Blutzuckerspiegel, indem es die Ausscheidung von Glucagon anregt. Dieses Hormon wiederum – als direkter Gegenspieler des Insulins – fördert zusätzlich die Glukoseherstellung aus Aminosäuren (Glukoneogenese). Auf diese Weise wird der Blutzuckerspiegel reguliert und der Körper hält genügend Energiereserven bereit.

Untersuchungen haben gezeigt, dass Alanin, das in hohen Konzentrationen in der Prostataflüssigkeit vorkommt, die Vorsteherdrüse möglicherweise vor einer krankhaften Vergrößerung schützen kann. Denn Patienten mit einer Prostatahyperplasie – und dem damit verbundenen häufigen und schmerzhaften Wasserlassen – konnten durch die Aufnahme von Alanin und zwei weitere Aminosäuren (Glutaminsäure und Glycin) ihre Symptome lindern. Zwar ist die genaue Wirkungsweise noch nicht erforscht, möglicherweise führt Alanin aber zu einer Abschwellung des Drüsengewebes.

Zwar enthalten fast alle Proteine Alanin, besonders gehäuft kommt sie aber in Gelatine vor. Daneben sind unter anderem Fleisch, Soja und Molkeprodukte reich an der nicht essenziellen Aminosäure.

Zu einer Alanin-Mangelernährung kommt es nur, wenn über einen langen Zeitraum allgemein keine oder nur sehr wenige Proteine aufgenommen werden. Welche Auswirkungen ein Alanin-Mangel auf den Organismus hat, ist daher kaum untersucht. Allerdings kann eine Unterzuckerung durch zu geringe Alanin-Mengen ausgelöst werden.

Die Aminosäure Serin gilt als nicht essenziell, da unser Körper sie aus Threonin, Glycin oder Glukose herstellen kann.

Serin ist wichtiger Bestandteil zahlreicher Enzyme, aber auch anderer Proteine.

Serin ist nicht nur Bestandteil der Proteine, sondern gehört als Phosphatidyl-Serin auch zum Grundgerüst vieler Membranen. Dabei liegt es in den Zellmembranen des Gehirns in besonders hoher Konzentration vor und steht hier in Kontakt zu vielen intrazellulären Proteinen. Auf diese Weise spielt Phosphatidyl-Serin eine entscheidende Rolle bei der Reizübertragung der Neuronen.

Ein Mangel führt zu Konzentrationsstörungen und Unaufmerksamkeit. Studien an älteren Personen haben beispielsweise ergeben, dass die Gabe von Phosphatidyl-Serin eine deutliche geistige Leistungssteigerung zur Folge hat. Sowohl das Kurzzeitgedächtnis, die Aufmerksamkeit und das Erinnerungsvermögen nahmen bei den Untersuchungen zu.

Die beiden Aminosäuren Cystein und Tryptophan können aus Serin hergestellt werden. Auch der Neurotransmitter Acetylcholin wird über mehrere Zwischenstufen aus Serin gebildet. Dieser – für die Informationsübertragung im Nervensystem nötige Stoff – sorgt beispielsweise für die Kontraktion der Skelettmuskulatur.

Acetylcholin scheint darüber hinaus ebenfalls an Lernprozessen beteiligt zu sein. Als Hormon hat es Auswirkungen auf verschiedene Organe. So wirkt es beispielsweise blutdrucksenkend, beschleunigt die Darmbewegung und erhöht die Drüsensekretion.

Ein Serin-Mangel kommt nur vor, wenn insgesamt zu wenig proteinreiche Kost aufgenommen wird (etwa bei Essstörungen oder in Ländern mit Nahrungsmangel), da die Aminosäure auf verschiedenen Wegen von unserem Körper hergestellt wird.

Häufig kommt Serin in Sojabohnen und Erdnüssen, aber auch in Klebereiweißen vor, das in Getreide und vielen anderen Lebensmitteln enthalten ist.

Die Aminosäure Cystein kommt besonders gehäuft in den Haaren und Nägeln vor, hat aber eine ebenso große Bedeutung bei der Bildung von Knorpel, Knochen und Haut.

Während Säuglinge Cystein zumindest teilweise über die Nahrung aufnehmen müssen, kann die menschliche Leber es später aus den Aminosäuren Methionin und Serin selber herstellen (nicht-essenzielle Aminosäure).

Freies Cystein ist sehr instabil und geht leicht durch chemische Reaktionen unwiederbringlich verloren. Um dennoch eine kontinuierliche Versorgung der Aminosäure für die Proteinsynthese zu gewährleisten, können alle Zellen des menschlichen Körpers – vor allem aber die Leberzellen – aus Cystein und den Aminosäuren Glutamin und Glycin das Glutathion herstellen.

Glutathion spielt eine ganz entscheidende Rolle bei der Entgiftung schädlicher Stoffe in den Zellen, da es stabile Komplexe mit diesen bildet, die dann über die Niere ausgeschieden werden können. Außerdem fängt Glutathion freie Sauerstoffradikale (kurz: Radikale), indem es selber Elektronen abgibt. Auf diese Weise schützt das Cystein-haltige Peptid die Zellbestandteile vor einer schädlichen Oxidierung. Dies beugt nicht nur dem Absterben der Zellen und damit dem Alterungsprozess vor, neuesten Studien zufolge schützt Glutathion möglicherweise auch vor Alzheimer, Parkinson und Multiple Sklerose. Glutathion ist zudem wichtiger Bestandteil des Immunsystems und spielt dort vor allem bei Entzündungsreaktionen der weißen Blutkörperchen eine entscheidende Rolle.

Ferner erhalten durch Cystein sog. Strukturproteine, wie sie beispielsweise im Bindegewebe und in den Haaren vorkommen, ihre Festigkeit.

Cystein ist Ausgangsstoff für die organische Säure Taurin, die für die Entwicklung des Nervensystems und der Herzfunktion, aber auch für die Funktion der Sehzellen im Auge wichtig ist. Taurin verhindert zusätzlich die Bildung von Gallensteinen und regt die Fettverbrennung an, indem es mit der Gallensäure reagiert. Im gesamten Körper wirkt Taurin darüber hinaus als Osmoregulator, was bedeutet, dass es den Flüssigkeitseinstrom in die Zelle steuert. Auf diese Weise sorgt Taurin dafür, dass die Zelle nicht durch einen zu hohen Innendruck geschädigt wird.

Gleichzeitig ist Cystein in Zusammenarbeit mit Vitamin B5 an der Bildung lebensnotwendiger Fettsäuren beteiligt, die wichtige Bestandteile der Zellmembranen sind.

Cystein findet sich vor allem in Milchprodukten, Fleisch, Eiern und Kohl, aber auch in Mais, Hafer, Zwiebeln und Knoblauch. Ein Cystein-Mangel kann zu Immunschwäche und zu Atemwegserkrankungen führen, während ein Cystein-Überschuss normalerweise keine schädlichen Auswirkungen hat.

Die folgenden Beispiele für den Gehalt der Aminosäure beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil am Gesamtprotein angegeben:

Die Aminosäure Tyrosin kann vom menschlichen Körper in ausreichender Menge hergestellt werden und gilt deshalb als nicht-essenziell.

Tyrosin ist Baustein fast aller Proteine. Besondere Bedeutung hat die Aminosäure aber in solchen Eiweißen, die an der Signalübertragung beteiligt sind. Aufgrund dieser Signalübertragung können Zellen auf äußere Reize mit ganz spezifischen und unterschiedlichsten Reaktionen antworten.

Darüber hinaus ist Tyrosin Ausgangsstoff unterschiedlichster Hormone. So werden in den Nebennieren über mehrere Zwischenschritte aus der Aminosäure die Hormone Adrenalin und Noradrenalin gebildet.

Das bei Stress ausgeschüttete Adrenalin sorgt für eine erhöhte Herzfrequenz und eine Steigerung des Blutdrucks. Gleichzeitig können die Lungen mehr Atemluft aufnehmen und der Körper stellt sich auf die plötzliche Bereitstellung all seiner Energiereserven ein, während gerade nicht benötigte Prozesse, wie etwa die Verdauung, vorerst gestoppt werden.

Diese vielfältigen und schnellen Anpassungen an den Adrenalinanstieg im Blut sind evolutionär gesehen sehr wichtig, damit wir in Gefahrensituationen schnell mit Flucht oder Abwehr reagieren können.

Noradrenalin wirkt ähnlich wie Adrenalin: Es steigert den Blutdruck, indem es die Blutgefäße, vor allem die Arteriolen, verengt.

Darüber hinaus wirkt Tyrosin als Neurotransmitter, es leitet also Informationen von einer Nervenzelle zur anderen weiter. Dabei sorgt es für eine gesteigerte Leistungsbereitschaft, es macht uns wach und aufmerksam, ebenfalls um bei Stress schnell reagieren zu können.

Ebenso bauen die beiden Schilddrüsenhormone Triiodthyronin (T3) und Thyroxin (T4) auf Tyrosin-Untereinheiten auf. Beide sind lebensnotwendig für das Zellen- und Körperwachstum, aber auch für unseren Energiehaushalt, indem sie dafür sorgen, dass der Stoffwechsel immer dem gerade vorliegendem Bedarf angepasst wird.

Der Pigment-Farbstoff Melanin wird ebenfalls aus dem Ausgangstoff Tyrosin synthetisiert. Melanin ist für die bräunlich-schwarze Färbung von Haaren, Haut und Augen verantwortlich.

Medikamente, die Tyrosin enthalten, zeigen bei leichten Depressionen gute Erfolge, sollten aber nur unter fachkundiger Anleitung zur Stimmungssteigerung eingesetzt werden, da die Dosierung genau abgeschätzt werden muss.

Darüber hinaus helfen Nahrungsergänzungsmittel mit Tyrosin beim Alkohol- und Zigarettenentzug. Sie werden aber auch oft eingesetzt, um die Leistungsbereitschaft und Motivation zu steigern.

Besonders reich an der Aminosäure sind Milchprodukte, vor allem Käse, aber auch Fleisch, Erbsen und Sojabohnen enthalten viel Tyrosin.

Tyrosinmangel kann sich negativ auf die Psyche auswirken und im schlimmsten Fall zu Depressionen führen. Oft sind sowohl der Blutdruck als auch die Körpertemperatur erniedrigt. Personen, die an der Stoffwechselerkrankung Phenylketonurie (PK) leiden, können die Aminosäure Phenylalanin nicht zu Tyrosin umbauen, wodurch es zu einem extremen Mangel kommen kann. Wird diesen Patienten Tyrosin nicht in ausreichenden Mengen zugefügt, so kann es in der Folge des Melaninmangels zu Albinismus (wenig Pigmentierung von Haut und Haaren) und in Folge des Thyroxin-Mangels zu Missbildungen, Minderwuchs und Sprachstörungen kommen.

Die folgenden Beispiele für den Gehalt der Aminosäure beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil am Gesamtprotein angegeben:

Die Aminosäure Prolin kann vom menschlichen Organismus aus Glutaminsäure hergestellt werden – sie gilt daher als nicht-essenziell. Gerade bei langwierigen Erkrankungen und im Alter reicht die körpereigene Prolinsynthese aber nicht immer aus.

Sehr häufig findet sich Prolin in den Proteinen des Bindegewebes, in Knochen und in Knorpel. Hier wird es auch im Falle eines Mangels als erstes abgebaut.

Prolin ist aber nicht nur wichtiger Baustein des Bindegewebes, sondern schützt gleichzeitig vor dem Abbau des Kollagens, indem es die verdauenden Enzyme (Kollagenasen) blockiert. Da aber gerade bei chronischen und anhaltenden Erkrankungen diese Bindegewebsabbauenden Enzyme vermehrt arbeiten, ist eine ausreichende Prolinzufuhr hier besonders wichtig.

In Verbindung mit Vitamin C kann unser Körper aus Prolin das verwandte Hydroxyprolin herstellen, das ebenfalls ein sehr wichtiger Bestandteil der Strukturproteine Kollagen und Elastin ist.

Hydroxyprolin ist, ähnlich wie Prolin selbst, an der Regeneration von Knochen- und Knorpelentzündungen beteiligt, gleichzeitig unterstützt es den Gelenkaufbau und die Geweberegeneration.

Da es aber, außer in den Strukturproteinen, kaum in Eiweißen vorkommt, gibt es keinen eigenen genetischen Code für Hydroxyprolin. Stattdessen entsteht es aus einem bereits in die Proteinkette eingebauten Prolin durch das Anhängen einer Hydroxygruppe (–OH).

Fleisch und Milchprodukte sind sehr reich an Prolin, während pflanzliche Lebensmittel eher wenig davon enthalten.

Ein Mangel kann zu Gelenkproblemen, aber auch zu einem allgemeinen Leistungsabfall führen. Auch können die Arterienwände an Stabilität verlieren. Um eine optimale Wirkung von Prolin zu erzielen, ist gleichzeitig eine ausreichende Vitamin-C-Aufnahme unumgänglich. Nebenwirkungen, die bei einer Überdosierung von Prolin durch Nahrungsergänzungsmittel hervorgerufen werden, sind bisher nicht bekannt.

Da der Körper die Aminosäure Glutaminsäure selbst herstellen kann, gilt sie als nicht-essenziell.

Im Zentralnervensystem ist Glutamat der wichtigste erregende Neurotransmitter, der Informationen von einer Zelle auf die nächste weitergibt. Dabei wird das Glutamat hier an Ort und Stelle gebildet, da die im Kreislauf zirkulierende Glutaminsäure die Blut-Hirn-Schranke bei gesunden Menschen nicht passieren kann. Als Neurotransmitter bewirkt Glutamat eine hohe Konzentrations- und Lernfähigkeit. Auch das Durchhaltevermögen und die Belastbarkeit werden von Glutamat positiv beeinflusst. Glutamat ist darüber hinaus Vorstufe eines anderen Neurotransmitters (γ-Aminobuttersäure = GABA), der hemmende Wirkungen auf Nervenzellen hat.

Glutaminsäure kann das giftige Abbauprodukt Ammoniak binden und bildet dabei die sehr ähnliche Aminosäure Glutamin. Aber auch an der Synthese der beiden Aminosäuren Arginin und Prolin ist die Glutaminsäure beteiligt. Glutamat kann außerdem im Citratzyklus in energiereiche Verbindungen umgewandelt werden, die ihrerseits im gesamten menschlichen Stoffwechsel eine entscheidende Rolle spielen. Gleichzeitig dient Glutamat im Citratzyklus aber auch der Entgiftung. Es soll außerdem das Immunsystem stärken und den Muskelaufbau fördern.

Die Aminosäure kommt in fast allen Proteinen vor und ist demnach auch in allen Eiweißhaltigen Lebensmitteln vorhanden. Besonders hohen Anteil an Glutaminsäure haben Fisch, Parmesan, Tomaten und Soja. Die Salze und Ester der Glutaminsäure bezeichnet man als Glutamate. 

Während in Proteinen gebundene Glutaminsäure geschmacksneutral ist, spricht man bei der freien Aminosäure von der Geschmacksrichtung unami, was am besten mit „herzhaft“ umschrieben werden kann.

Die Glutaminsäure intensiviert auf diese Weise den Geschmack von Lebensmittel, wobei sich diese Verstärkung nicht nur auf herzhafte Gerichte beschränkt. Als E620 wird sie deshalb oft als Geschmacksverstärker in unterschiedlichen Lebensmitteln eingesetzt. Ihre Glutamate finden unter den Bezeichnungen E621 – E625 den Weg in unsere Nahrungsmittel.

In die Schlagzeilen geraten ist das Glutamat dabei durch das sogenannte Chinarestaurant-Syndrom. Hierbei führt eine Unverträglichkeit zu Hautrötung, Übelkeit und Gliederschmerzen.

Zwar kommt Glutamat in asiatischen Gerichten häufig als Geschmacksverstärker zum Einsatz, doch sind ebenso Kartoffelchips und Tütensuppen, aber auch unzählige weitere Fertiggerichte damit angereichert. Andererseits kann das Glutamat in der Nahrung die Blut-Hirn- Schranke nicht überwinden und wird in den Nervenzellen des Gehirns nicht aufgenommen. 

Ein Glutaminsäuremangel kann Lernschwäche, Müdigkeit und Erschöpfungszuständen zur Folge haben. Außerdem regt der Verzehr großer Glutamatmengen den Appetit an, wodurch es zu Übergewicht kommen kann.

Die Aminosäure Glutamin kann zwar als nicht-essenzielle Aminosäure von unserem Körper in geringen Mengen hergestellt werden, aber gerade in Stresssituationen – etwa nach Operationen oder bei chronischen Erkrankungen – und im Alter, ist die eigene Produktion oft nicht ausreichend.

Glutamin ist wie alle anderen Aminosäuren Baustein der Proteine. Darüber hinaus kommt Glutamin im gesamten Körper sehr häufig ungebunden vor. So sind etwa 20 Prozent aller freien Aminosäuren im Blutplasma Glutamine, die dem Körper auf diese Weise als wichtige Energiequelle dienen. Vor allem schnell teilende Zellen haben einen hohen Glutaminbedarf, so etwa die Zellen des Immunsystems. Am häufigsten liegt freies Glutamin allerdings in Muskelzellen vor.

Hier fördert die Aminosäure den Aufbau der Muskelproteine und verhindert gleichzeitig deren Abbau. Dies ist der Grund, weshalb Leistungssportler gerne auf Nahrungsergänzungsmittel mit Glutamin zurückgreifen. 

Für die Zellen des Verdauungstraktes ist die Aminosäure ebenso ein äußerst wichtiger Energielieferant.

Glutamin ist auch ein wichtiger Bestandteil des Proteins Glutathion, das im Körper als Entgifter und zentraler Radikalfänger arbeitet und so reaktive Stoffe unschädlich macht, bevor diese empfindliche Zellbestandteile schädigen können.

Glutamin dient außerdem als Stickstoffquelle für viele unterschiedliche Stoffwechselprozesse beim Menschen.

Glutamin hat sehr große strukturelle Ähnlichkeit zu Glutaminsäure, einer anderen Aminosäure, deren Salz als Glutamat bezeichnet wird. Das Glutamat ist ein Neurotransmitter, der im Zentralnervensystem Informationen von einer Zelle zur anderen weitergibt. Um einmal ausgeschüttetes Glutamat zurück in die Nervenzellen transportieren zu können, muss es erst in Glutamin umgewandelt werden. Sobald das Glutamin dann zurück in den Neuronen ist, wird es dort wieder in Glutamat umgebaut.

Patienten, die beispielsweise durch Unfälle oder Operationen großflächige oder viele Verletzungen aufweisen, erleiden im Anschluss häufig Infektionen. Gleichzeitig weisen Untersuchungen fast immer einen sehr ausgeprägten Mangel an Glutamin nach, was wahrscheinlich auf den erhöhten Bedarf in dieser Phase zurückzuführen ist. Durch eine glutaminreiche Diät kann die Infektionsgefahr nach solch einem Polytrauma allerdings verringert werden.

Quark ist sehr reich an Glutamin, andere Milchprodukte, Soja, Weizen und Fleisch enthalten die Aminosäure ebenfalls in größeren Mengen. 

Ein Glutaminmangel kann u.a. zu einem erhöhten Infektionsrisiko führen.

Die folgenden Beispiele für den Gehalt der Aminosäure beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil am Gesamtprotein angegeben:

Die Asparaginsäure ist eine Aminosäure, die für uns Menschen nicht-essenziell ist, da sie der Körper selbst synthetisieren kann. Meist liegt sie deprotoniert  (Protonen wurden durch Säure-Base-Reaktionen abgespalten) vor und wird deshalb auch als Aspartat bezeichnet. Aspartat wirkt als Neurotransmitter, der im Zentralnervensystem Informationen von einer Zelle zur anderen weitergibt.

Gemeinsam mit der Glutaminsäure, bei der es sich ebenfalls um eine Aminosäure handelt, zählt die Asparaginsäure damit zu einer der häufigsten Botenstoffe des Gehirns. Allerdings ist ihre Wirkung als Botenstoff nicht ganz so stark wie die der Glutaminsäure.

Die Asparaginsäure ist darüber hinaus am Harnstoffzyklus beteiligt. Hierbei werden stickstoffhaltige Abbauprodukte in den ungiftigen Harnstoff umgewandelt, der dann über die Nieren ausgeschieden werden kann. Hierdurch sorgt Asparaginsäure für die Entgiftung des Körpers.

Ferner ist sie Vorstufe des Coenzym A.

Unsere Erbsubstanz, die DNA, ist aus verschiedenen Nucleotiden aufgebaut. Diese wiederum werden in unserem Körper schrittweise aus anderen Stoffen synthetisiert, wobei Asparaginsäure eine der Ausgangssubstanzen ist. 

Der umstrittene Süßstoff Aspartam besteht zu 40 Prozent aus Asparaginsäure. Die möglichen Nebenwirkungen, wie Niedergeschlagenheit, Durchfall und Allergien, werden aber weitgehend auf die zweite enthaltene Aminosäure, dem Phenylalanin, zurückgeführt.

Obwohl bei ordnungsgemäßer Dosierung von Aspartathaltigen Medikamenten und Nahrungsergänzungsmitteln keine Nebenwirkungen bekannt sind, sollte man Asparaginsäurepräparate nur unter fachlicher Aufsicht über einen längeren Zeitraum einnehmen.

Asparaginsäure kommt gehäuft in Hülsenfrüchten und Spargel sowie in Fisch und Fleisch vor. Da unser Körper Asparaginsäure selber herstellen kann, ist ein Mangel im Normalfall auszuschließen. Lediglich, wenn der Organismus über längere Zeit insgesamt zu wenige Aminosäuren aufnimmt, kann es zu schwerwiegenden gesundheitlichen Folgen kommen.

Die folgenden Beispiele für den Gehalt der Aminosäure beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil am Gesamtprotein angegeben:

Die Aminosäure Asparagin wird in der menschlichen Leber hergestellt und gilt daher als nicht-essenziell.

Sie ähnelt strukturell der Aminosäure Asparaginsäure, in die sie unser Körper auch mit Hilfe von Enzymen umwandeln kann. 

Asparagin unterstützt den Organismus bei der Entgiftung körperfremder Stoffe, da sie die Nierenproduktion anregt. Sie gilt deshalb sowohl als harntreibend als auch blutreinigend.

Asparagin ist außerdem Ausgangsstoff chemischer Botenstoffe (Neurotransmitter), die die Information von einer zur nächsten Nervenzelle weitergeben.

Asparagin kann von allen Lebewesen selbst synthetisiert werden und kommt demnach in der Nahrung sehr häufig vor. Besonders reich an Asparagin sind, neben dem bereits erwähnten Spargel, vor allem Hülsenfrüchte, Kartoffeln und Getreide.

Die Aminosäure Arginin kann zwar der menschliche Körper selbst herstellen, doch ist dies vor allem bei Kleinkindern und während der Schwangerschaft oder Wachstumsphase nicht ausreichend. Arginin muss für eine gesunde Entwicklung also in genügender Menge über die Nahrung aufgenommen werden. Gleiches gilt ebenso für Erwachsene mit bestimmten Erkrankungen, wie beispielsweise Arterienverkalkung oder Bluthochdruck. Auch nach Unfällen oder bei körperlichem und seelischem Stress reicht die eigene Argininproduktion meist nicht aus. Sie wird deshalb als semi-essenziell bezeichnet.

Arginin senkt das Risiko für Herz- / Kreislauferkrankungen. Es ist nämlich in der Lage, mit Sauerstoff zu reagieren, um den winzigen körpereigenen Botenstoff Stickstoffmonoxid (N0) zu bilden. Dieser wiederum hat positive Wirkung auf die Gefäßerweiterung, den Blutdruck und die Blutversorgung der Organe. Für die Erforschung des Zusammenhangs zwischen Arginin, Stickstoffmonoxid und Blutkreislaufsystem erhielten die Amerikaner Robert Furchgott, Louis Ignarro und Ferid Murad 1998 den Nobelpreis für Physiologie und Medizin.

Auch das Immunsystem wird durch Arginin positiv beeinflusst. So steigt durch Arginin die Immunleistung, aber auch das Zellwachstum und die Differenzierung der Zellen werden angeregt.

Ferner spielt Arginin bei der Entgiftung von Ammoniak, das beim Proteinabbau im Körper freigesetzt wird, eine entscheidende Rolle.

Pflanzliche Lebensmittel, vor allem Nüsse, Sojabohnen und Buchweizen, enthalten sehr viel Arginin. Aber auch Schwein, Huhn und Fisch sind reich an der stickstoffhaltigen Aminosäure, wobei wir Schweinefleisch allerdings keinesfalls empfehlen.

Arginin-Mangelerscheinungen können eine Anfälligkeit für Infektionen, ein krankhaft erhöhter Ammoniakgehalt des Blutes und Wundheilungsstörungen sein. Aber auch eine Reihe von Gefäßerkrankungen können als Folge von zu geringen Argininmengen im Körper auftreten.

Die folgenden Beispiele für den Gehalt der Aminosäure beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil am Gesamtprotein angegeben:

Die hauptsächliche Funktion von L-Arginin liegt in der Verwendung zum Aufbau von Proteinen. In Pflanzen-Keimlingen und Speicherzellen dient L-Arginin als Reservoir für organischen Stickstoff. L-Arginin dient als Vorläufer bei der Synthese von Kreatin, das in Form von Kreatinphosphat ein wichtiger Energiespeicher (Muskelaufbau) bei Wirbeltieren ist. L-Arginin ist ein Metabolit (Zwischenprodukt) des Harnstoffzyklus, in dem das Ammonium, das beim Abbau von Stickstoffverbindungen (z. B. Aminosäuren) entsteht, in Harnstoff umgewandelt wird. Durch Decarboxylierung (als Decarboxylierung bezeichnet man eine chemische Reaktion, bei der aus einem Molekül ein Kohlenstoffdioxid-Molekül abgespalten wird) kann L-Arginin in Agmatin und weiter in Polyamine umgewandelt werden, die in der Zelle essentielle Funktionen bei der Stabilisierung von DNA, RNA und Membranen haben. L-Arginin ist beim Menschen und bei vielen anderen Tieren die alleinige Vorstufe von Stickstoffmonoxid (NO), einem der kleinsten Botenstoffe im menschlichen Körper. Durch Stickstoffmonoxid (NO)- Synthase entsteht aus L-Arginin der Endothelium-derived relaxing Factor (EDRF), der als NO identifiziert wurde. EDRF führt physiologisch zu einer Gefäßerweiterung, indem das NO in die Muskelschicht der Gefäße diffundiert. Es aktiviert dort die lösliche Guanylatcyclase und führt so zur Erschlaffung der glatten Muskulatur und zum Nachlassen des Gefäßtonus. Studien zeigen, dass Arginin über diese Gefäßerweiterung einen erhöhten Blutdruck signifikant senken kann.

Aufgrund der gefäßerweiternden Funktion findet Arginin im Bodybuilding als sogenanntes „Pump-Supplement“ Anwendung. Weiterhin führt das NO zur Hemmung der Thrombozytenaggregation und -adhäsion. Dadurch wird die Bereitschaft für thrombotische Veränderungen an Gefäßplaque-Rupturen herabgesetzt, dem häufigsten Grund für zerebrale Insulte (Schlaganfall). Es wird angenommen, dass Arginin die unterdrückte Immunantwort bei schweren Verletzungen, Mangelernährung, Sepsis und nach Operationen positiv beeinflussen kann. Bei zusätzlicher Gabe werden eine verbesserte zelluläre Immunantwort, eine Abnahme verletzungsbedingter Funktionsstörungen der T-Zellen und eine verstärkte Phagozytose beobachtet. Zusätzlich wird die Ausbildung der endothelialen Dysfunktion (gestörten Gefäßfunktion) verhindert.

1998 erhielten die Wissenschaftler Robert F. Furchgott, Louis J. Ignarro und Ferid Murad für die Erforschung des Zusammenhangs von Arginin und dem körpereigenen sekundären Botenstoff Stickstoffmonoxid (Stickoxid, NO) den Nobelpreis für Medizin.

Neue Studien zeigen zudem, dass eine Supplementation mit Arginin die Freisetzung von Insulin aus den beta-Zellen der Pankreas fördern kann und gleichzeitig die Insulinresistenz signifikant verringert. Neben der positiven Wirkung von L-Arginin auf die Glucosetoleranz sowie auf Insulinsensitivität und -produktion führt eine L-Arginin-Supplementation zusätzlich zu einem verbesserten antioxidativen Status.

Arginin antagonisiert die gefährlichen Wirkungen von asymmetrischem Dimethylarginin (ADMA) auf die Blutgefäße. ADMA entkoppelt die Stickstoffmonoxid-Bildung, wodurch eine endotheliale Dysfunktion mit nitrosativem und oxidativem Stress ausgelöst wird.

Bedarf

Der Mensch kann innerhalb des Harnstoffzyklus Arginin selbst synthetisieren, allerdings sind die entstehenden Mengen nicht ausreichend, um den Bedarf vor allem bei heranwachsenden Menschen vollständig zu decken. Daher ist L-Arginin für Kinder essentiell. Aber auch bei Erwachsenen wird der Bedarf an L-Arginin durch die körpereigene Produktion oft nicht ausreichend abgedeckt. Besonders in der Wachstumsphase, durch Stress, bei diversen Krankheiten (z. B. Arteriosklerose, Bluthochdruck, erektile Dysfunktion, Gefäßerkrankungen) oder nach Unfällen übersteigt der Bedarf an Arginin die vom menschlichen Organismus produzierte Menge. Auch im Alter steigt der Bedarf an L-Arginin stark an, da der endogene Gegenspieler, das asymmetrische Dimethylarginin (ADMA), um den Faktor 4 ansteigt und damit 40-fach erhöhte Argininkonzentrationen zur Neutralisierung der gefährlichen Effekte dieses Sterblichkeitsfaktors benötigt werden. Diese Mengen können nur durch eine diätetische Zufuhr gedeckt werden. Entscheidend für den Bedarf an L-Arginin sind daher auch Faktoren wie oxidativer und nitrosativer Stress sowie die ADMA-Spiegel und damit das L-Arginin-ADMA-Verhältnis.

Bei einer Proteinzufuhr von etwa 70–90 g/Tag ergibt sich eine rechnerische tägliche Argininzufuhr von ca. 1–5 g/Tag.

Medizinische Verwendung

L-Arginin wird zur Behandlung einer schweren metabolischen Alkalose verwendet. In der Kinderheilkunde ist L-Arginin auch zur Behandlung eines durch eine schwere angeborene Stoffwechselstörung bedingten erhöhten Ammoniakgehaltes im Blut (Hyperammonämie) angezeigt. Diagnostisch wird L-Arginin zur Abklärung eines Wachstumshormonmangels bei Minderwuchs eingesetzt.

Als (semi)essentielle Aminosäure ist L-Arginin obligatorischer Bestandteil einer parenteralen Ernährung. In Elektrolyt-Konzentraten zum Zusatz zu Infusionslösungen und in peroralen Diätetika wird L-Arginin ebenfalls eingesetzt.

Pharmazeutisch verwendet wird meistens das L-Arginin-Hydrochlorid.

Arginin wird auch als Zusatz in Zahnpasta verwendet. Verglichen mit einer herkömmlichen Zahnpasta mit Fluoridzusatz wurde eine verbesserte Remineralisierung der Zähne mit einer Kombination aus Arginin, Calciumcarbonat und Fluorid nachgewiesen.

Supplemente

Arginin wird zur Supplementierung bei unzureichender Zufuhr oder erhöhtem Bedarf als diätetisches Lebensmittel, insbesondere als Lebensmittel für besondere medizinische Zwecke, gemäß Diätverordnung für verschiedene Krankheitszustände wie erektile Dysfunktion, Arteriosklerose im Frühstadium, Funktionsstörungen der Blutgefäß-Innenwand (endotheliale Dysfunktion) und Bluthochdruck vermarktet. Diese Indikationen sind für die diätetische Behandlung von Erkrankten etabliert. Ob bei Patienten mit bestehender Herzschwäche die Einnahme von Arginin die körperliche Belastbarkeit oder die Lebensqualität verbessert, bleibt offen – die Ergebnisse einer kleinen, placebokontrollierten Studie verneinen dies.

Die Verwendung gesundheitsbezogener Angaben (health claims), die hingegen den Beitrag von L-Arginin auf gesunde Menschen zur Unterstützung des Kreislaufsystems (Aufrechterhaltung einer normalen Durchblutung, eines gesunden Blutdrucks und der Hämatopoese), zur Unterstützung und Verbesserung der Erektion sowie zur Kräftigung der Muskeln und zur Bereitstellung von Stickoxid im Stoffwechsel betreffen, beurteilte die europäische Behörde für Lebensmittelsicherheit (EFSA) 2011 als wissenschaftlich nicht gerechtfertigt. Einzelne Arbeiten bestätigen die gesundheitsfördernden Wirkungen von L-Arginin bei Gesunden ebenso wie bei Arteriosklerose, endothelialer Dysfunktion und Bluthochdruck und empfehlen die Aminosäure zur Therapie der Herz-Kreislauf-Erkrankungen zugrundeliegenden Stoffwechselstörungen, auch in Kombination mit Vitamin B6, Vitamin B12 und Folsäure. Die hierbei festgestellte mäßige Absenkung des systolischen Blutdrucks war hinsichtlich der Ausgangswerte signifikant, nicht aber im Vergleich mit einer Placebogruppe. Die Halbwertszeit nach der oralen Einnahme von 6 Gramm L-Arginin liegt bei 1,5 bis 2 Stunden.

Die Aminosäure Histidin kann zwar in geringen Mengen vom Körper selbst synthetisiert werden, gerade bei Kindern ist aber eine zusätzliche Aufnahme der Aminosäure mit der Nahrung erforderlich. Deshalb wird sie auch als semi-essenziell bezeichnet. Da Erwachsene einen Histidinmangel über einige Zeit durch die eigene Produktion ausgleichen können, gilt die Aminosäure als semi-essenziell. 

Besondere Bedeutung hat Histidin beim Aufbau eisenhaltiger Moleküle, so etwa beim Speicherprotein Ferritin und in verschiedenen Enzymen. Aufgrund seiner Struktur ist es aber nicht nur Baustein vieler Proteine, sondern auch an verschiedensten Stoffwechselvorgängen und Mechanismen beteiligt. 

Da Histidin im roten Blutfarbstoff Hämoglobin und im muskulären Myoglobin Bindungsort für das Eisenatom ist, ist es für den Sauerstofftransport im Körper, aber auch für die Pufferung des pH-Werts im Blut von großer Bedeutung. In den Mitochondrien, den Kraftwerken unserer Zellen, bindet es ebenfalls Metallionen und ist dadurch an so wichtigen Stoffwechselvorgängen wie der für die Energiegewinnung nötigen Atmungskette beteiligt.

Auch für die Wundheilung und Gewebereparatur ist Histidin entscheidend.

Unser Körper stellt aus Histidin das Gewebshormon Histamin her. Dieses spielt unter anderem eine zentrale Rolle bei der Abwehr unseres Immunsystems gegen Fremdstoffe (Entzündungsreaktion). Histamin bewirkt hierbei, dass Flüssigkeit in das betroffene Gewebe eintritt und es zu einer – oft juckenden und mit Hautrötung verbundenen – Entzündungsreaktion kommt, um die Eindringlinge zu beseitigen. Gleichzeitig aktiviert die Ausschüttung von Histamin weitere Leukozyten, um die Abwehrreaktion zu verstärken.

Auch bei Allergien wird Histamin ausgeschüttet und setzt diese – in diesem Fall allerdings unerwünschten – Abwehrmechanismen in Gang. 

Das Hormon reguliert darüber hinaus die Magensäurekonzentration und löst bei Übelkeit Erbrechen aus. Auch unser Schlaf-Wach-Rhythmus wird durch Histamin geregelt, ebenso wie das Herz-Kreislaufsystem, wobei Histamin unter anderem die Erweiterung der Gefäße beeinflusst. Ebenso steigert Histamin das Lustempfinden.

Histidin ist bei Kindern für ein normales Körperwachstum erforderlich. Bei Erwachsenen kann ein Mangel, der selten auftritt, zu rheumatischen Erkrankungen, wie etwa Arthritis, führen. Aber auch Blutarmut kann die Folge einer niedrigen Histidinkonzentration im Organismus sein.

Nahrungsmittel, die viel Histidin enthalten sind beispielsweise Thunfisch und Lachs, Filetfleisch und Käse, aber auch Sojabohnen, Erdnüsse und Weizenkeim

Die folgenden Beispiele für den Gehalt der Aminosäure beziehen sich jeweils auf 100 g des Lebensmittels, zusätzlich ist der prozentuale Anteil am Gesamtprotein angegeben: